Structure of the cell walls of Bacillus megaterium KM I. Isolation of amidase and of a newly found enzyme of Streptomyces albus G, working on the cell walls of Bacillus megaterium KM and Micrococcus lysodeikticus

摘要

La préparation F2B obtenue par fractionnement sur Amberlite du filtrat de culture de Streptomyces albus G a été examinée par électrophorèse de zone en gradient de sucrose. Cinq enzymes ont été mis en évidence dont trois ont été isolés, les deux derniers restant associés. Trois enzymes distincts rendent la caséine non-précipitable par l'acide trichloracétique. Ils semblent dépourvus d'action sur les parois cellulaires de Bacillus megaterium KM et de Micrococcus lysodeikticus. Le quatrième enzyme est l'amidase, dont la présence dans F2B avait été précédemment démontrée. Cet enzyme hydrolyse les liaisons muraminyle-alanine présentes dans les parois cellulaires bactériennes. L'amidase isolée ne clarifie pas les suspensions des deux types de parois bactériennes étudiés mais exalte l'activité lytique du cinquième enzyme avec lequel elle est associée dans la préparation F2B. Ce cinquième enzyme semble agir comme le lysozyme et la N-ac e thylexosaminidase de Streptomyces au niveau des fragments polysaccharidiques du mucopeptide de base des parois bactériennes. Il s'en distingue par le fait que son action dissolvante sur les parois de Micrococcus lysodeikticus ne s'accompagne pas d'une libération d'oligosaccharides. Il est dénommé: Enzyme "32".